Il foglietto beta un tipo di struttura secondaria di una proteina caratterizzato da una regolarità nella disposizione degli aminoacidi che appaiono come dei foglietti alternati tra loro. Il foglietto beta è una struttura molto stabile, poiché le catene possono contrarre tra loro dei legami inter- e intramolecolari.
I legami peptidici dei tratti delle proteine a foglietto beta, sono spazialmente disposti lungo un piano comune e, vista la rigidità del legame peptidico, non possono mutare la conformazione né a livello del dipteptide di riferimento né - di conseguenza - lungo tutto il tratto della proteina.
Schematizzazione di un foglietto beta.
Legami chimici
I foglietti beta sono stabilizzati da legami intramolecolari, che si instaurano tra gli aminoacidi della stessa catena, oppure da legami intermolecolari che si realizzano tra aminoacidi di catene differenti. La stabilizzazione del foglietto beta avviene grazie alla presenza di numerosi legami idrogeno.
Foglietti paralleli e antiparalleli
In base alla disposizione delle estremità N-terminali e C-terminali, due o più foglietti possono essere paralleli se le estremità coincidono, altrimenti si definiscono antiparalleli. La struttura dei foglietti antiparalleli è più regolare poiché i residui degli aminoacidi si trovano affiancati e i legami idrogeno tra l'ossidrile e il gruppo -NH dei legami peptidici sono, a loro volta, affiancati.
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