Mioglobina

La mioglobina è una proteina globulare, attivamente coinvolta nel trasporto dell'ossigeno; per questo motivo, pur con divergenze funzionali e strutturali, è molto simile all'emoglobina. L'emoglobina è presente nel tessuto muscolare liscio, dove assolve il ruolo di trasporto intracellulare di ossigeno. La proteina è anche presente nel tessuto cardiaco, che è di tipo striato ma involontario.

Al pari dell'emoglobina, anche la mioglobina permette di rilasciare l'ossigeno trattenuto. In altre parole, il legame emoglobina-ossigeno è di tipo reversibile. Questa caratteristica è essenziale per il funzionamento fisiologico della proteina che ha il duplice ruolo di riserva di ossigeno e di somministrazione dello stesso in caso di bisogno, ad esempio durante un intenso sforzo fisico con conseguente aumento della richiesta di ossigeno.

Struttura della mioglobina

A differenza dell'emoglobina, la mioglobina è una proteina monomerica formata da 153 aminoacidi. La sua struttura secondaria è organizzata in un set di 8 alfa eliche. All'interno della struttura proteica, trova prosto il gruppo prosteico dell'eme con al centro un atomo di ferro allo stato di ossidazione ferroso (Fe++).

Dal punto di vista della disposizione tridimensionale, la mioglobina presenta gli aminoacidi idrofobici all'interno della struttura, mentre gli aminoacidi idrofilici sono all'esterno.

Affinità per l'ossigeno

La mioglobina ha una elevata affinità per l'ossigeno, maggiore rispetto all'affinità dell'emoglobina a qualsiasi pressione parziale. Una maggiore affinità determina una altrettanto maggire facilità nella formazione del legame mioglobina-ossigeno, ma una proporzionale difficoltà nella cessione. Per questa ragione, la mioglobina, è una molecola che ha una intrinseca caratteristica di riserva per l'ossigeno molecolare.

Istidina prossimale e istidina distale

La mioglobina, al pari dell'emoglobina, presenta due residui notevoli di istidina, definiti istidina distaleistidina prossimale. L'istidina prossimale o F8 è un residuo del polipeptide a cui, in modo sfalsato, è legato il ferro ferroso. L'istidina distale, o E7, attraverso un ingombro sterico, rende difficile il legame tra molecole potenzialmente tossiche, come il monossido di carbonio, con il ferro ferroso.

Valore diagnostico

La mioglobina può essere utilizzata come indicatore diagnostico in presenza di alcune patologie, ad esempio durante l'infarto cardiaco la rottura delle cellule muscolari rilascia nel sangue la mioglobina. Inoltre, alcuni traumi che interessano i muscoli lisci possono determinare la liberazione della proteina nel torrente sanguigno.

Percorso di biochimica

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