Denaturazione delle proteine

La denaturazione delle proteine è un evento che porta alla perdita della forma e della funzionalità delle proteine; la presenza di condizioni fisiche, o di uno o più agenti denaturanti, altera la struttura terziaria delle proteine in modo tale che esse non possano più svolgere la loro funzione. Per quanto riguarda gli enzimi, la loro denaturazione impedisce la catalisi enzimatica, ad esempio poiché il sito attivo non si trova in una conformazione tridimensionale tale da "agganciare" il substrato o qualsiasi altra molecole necessaria.

La denaturazione di una proteina può, a volte, essere reversibile. Dopo aver tolto l'agente denaturante, o ripristinato la condizione fisica, il polipeptide - se non eccessivamente danneggiato o modificato - tende ad assumere la sua conformazione funzionale e riprendere l'attività biologica.

Effetto del pH sulle proteine

Una variazione del pH, ad esempio aggiungendo in soluzione sostanze acide o sostanze basiche, può determinare una denaturazione proteica. Le proteine, possiedono un optimum relativo al valore di pH; quando il punto ottimale è oltrepassato si assiste a una iniziale modifica dei residui esposti degli aminoacidi, con cambio della carica ionica e - successivamente - se il pH vira in modo drastico, anche alla rottura dei che formano la struttura terziaria.

La modifica del pH, e di conseguenza del punto isoelettrico del polipeptide, comporta un cambio di carica globale; l'effetto finale del viraggio del pH è quello della precipitazione della proteina. Questa caratteristica è sfruttata nei processi di purificazione delle proteine, ad esempio una variazione del pH all'interno di un conosciuto intervallo può servire per isolare, da una soluzione, una polipeptide.

Effetto del calore sulle proteine

L'aumento di temperatura, entro un range moderato, ha un effetto sulla funzionalità della proteina. Le minime variazioni sulla temperatura possono rallentare l'attività proteica; ad esempio gli enzimi processano i loro substrati in modo meno veloce oppure non rispondono degli stimoli e delle segnalazioni biologiche. Allontanandosi dall'optimum della temperatura la proteina si denatura, subendo importanti variazioni a carico della struttura terziaria; se la temperatura ritorna nei valori prossimi all'optimum - in genere - la proteina riassume il corretto folding e la funzionalità biologica riprende. Quando la temperatura aumenta oltre certi limiti si ha una rottura di molti legami e una perdita, irreversibile, della funzionalità proteica. In genere, le proteine che subiscono uno stress da freddo, anche severo,  hanno più possibilità di riacquisire il corretto folding rispetto alle proteine sottoposte a stress da calore.

Cottura del cibo

La cottura del cibo è un esempio di evento che porta alla denaturazione delle proteine, e di altre classi biologiche. Le proteine, sottoposte a calore, modificano la loro struttura terziaria e secondaria. L'albumina, ad esempio, è una proteina contenuta nel cosiddetto "bianco dell'uovo"; a temperatura ambiente appare come un liquido trasparente e denso che, dopo una breve cottura, assume una consistenza solida e biancastra. La cottura dei cibi serve, inoltre, a far perdere la funzionalità alle proteine potenzialmente tossiche, ad esempio ad alcune tossine dei batteri oppure i peptidi tossici dei funghi.

Agenti denaturanti

Un altro tipo di denaturazione proteica coinvolge i cosiddetti agenti denaturanti che rappresentano una vasta classe di molecole capace di legarsi alle proteine. Queste molecole si "agganciano" nella struttura del polipeptide modificando la struttura terziaria.

Le seguenti molecole si comportano da agenti denaturanti:

Denaturazione delle proteine in microscopia ottica

La denaturazione delle proteine è un procedimento essenziale nella preparazione di un campione per la microscopia ottica. Può essere effettuta durante la fissazione, attraverso l'utilizzo dei cosiddetti fissativi coagulanti quali l'etanolo e l'acido picrico. La coagulazione delle proteine ha il compito di inibire l'attività autolitica degli enzimi, per preservare quanto più possibile la struttura e la morfologia del tessuto e delle cellule che lo compongono.

Percorso di biochimica

 

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Commenti alla pagine

Cibo5stelle il 2017-11-08 17:36:59

Gentilmente per ciò che riguarda la cottura a vapore, per esempio oppure altre tipologie di preparazione degli alimenti, è possibile salvare l'integrità proteica oltre che nutrirsi con cibo crudo?

Cibo5stelle il 2017-11-08 23:53:05

Inoltre per il discorso degli integratori proteici Whey con amminoacidi BCAA, sapreste indicare l' idoneità corretta della sintesi proteica: esistono in commercio integratori in barattoli in cui è precisato che le proteine vengono isolate (Siero del latte,Soia e Avena). La domanda è quanto la proteina resta efficiente?

Grazie Cordialmente

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