Struttura terziaria delle proteine - biochimica
Pubblicato il 25-05-2014 Revisionato il 25-05-2014
Laureato in biologia, curo da oltre quindici anni siti di informazione scientifica.
La struttura terziaria delle proteine rappresenta la disposizione tridimensionale del peptide a seguito dell'interazione degli aminoacidi presenti nella catena. Il legame peptidico, per via della sua rigidità, non permette direttamente il movimento lungo l'asse R-C-N-R e, dunque, la stuttura terziaria dipende esclusivamente dai residui degli aminoacidi che possono essere più o meno ingombranti e, a maggior importanza, diversamente carichi. L'interazione dei residui determina la "genesi" della struttura terziaria delle proteine.
La comparsa di una struttura terziaria è strettamente associata al cosiddetto folding delle proteine che, in sintesi, rappresenta uno degli eventi di maturazione del polipeptide che, ripiegandosi su se stesso, assume una conformazione funzionale. Ad esempio, negli enzimi vengono correttamente esposti i siti catalitici e, in linea generale, attraverso il folding delle proteine è possibile garantire l'idrosolubilità del polipeptide intracellulare, con l'esposizione di zone idrofile all'esterno e zone idrofobe all'interno.
Origine della struttura terziaria
La struttura terziaria di ogni proteina deriva, esclusivamente, dalla sua struttura primaria. Le interazioni tra gli aminoacidi derivano dalla sequenza "lineare" e primaria del peptide. In particolare, gli aminoacidi più distanti tendono a essere quelli più rappresentativi del ripiegamento della proteina. Gli aminoacidi vicini, infatti, non sono sufficientemente liberi per l'interazione.
Interazioni tra i residui
Le interazioni tra i residui possono essere di vario genere. Aminoacidi che espongono catene laterali con cariche differenti tendono a respingersi e, di conseguenza, a disporsi nello spazio tridimensionale in zone lontane tra loro. Un altro tipo di interazione riguarda la creazione di nuovi legami, ad esempio tra atomi di zolfo limitrofi. Il legame zolfo-zolfo prende il nome di ponte disolfuro e stabilizza la molecola.
Un altro tipo, molto importante e frequente, di interazione tra gli aminoacidi dello stesso polipeptide è rappresentato dalla presenza di legami ad idrogeno, attraverso le forze di Van der Waals.
Previsioni della struttura
La conoscenza delle proprietà fisiche dei singoli aminoacidi permette, data una sequenza "lineare" di un polipeptide, di prevedere il ripiegamento finale della proteina tenendo in considerazione le interazioni tra gli aminoacidi e la necessità di raggiungere una forma a minor energia. Con l'ausilio della bioinformatica, grazie a particolari software e algoritmi, è possibile ipotizzare la struttura terziaria di una proteina sfruttando le capacità di calcolo dei moderni computer.
