Folding delle proteine - biochimica

Scritto da Dott. Crisafulli F..
Pubblicato il 23-05-2014 Revisionato il 01-02-2017
Dott. Crisafulli F.

Laureato in biologia, curo da oltre quindici anni siti di informazione scientifica.

Tavola dei contenuti: Significato del folding - Configurazione a minor energia - Chaperonine e folding - Pagine correlate

Per folding delle proteine, la cui traduzione italiana è ripiegamento delle proteine, si intende il meccanismo attraverso il quale una proteina assume una conformazione finale stabilefunzionale. Il folding delle proteine, in altre parole, è necessario affinché una proteina possa passare dalla sua struttura primaria a quella effettivamente funzionale.

Il ripiegamento proteico è, per la maggior parte, un evento "automatico", le proteine, difatti tendono ad assumere la cosiddetta configurazione a minor energia che garantisce la stabilità necessaria per i loro compiti.

Significato del folding

Le proteine vanno incontro a modifiche, nello spazio tridimensionale, per un motivo preciso: l'acquisizione della loro funzionalità. Se le proteine fossero "lineari", oltre a un problema di ingombro, non sarebbero funzionali poiché, specialmente per quanto riguarda gli enzimi, i siti attivi non sarebbero morfologicamente funzionali. Inoltre, le proteine sono spesso presenti in soluzione acquosa, tipica del citoplasma; per questa ragione devono essere idrosolubili. Le proteine, durante il folding si avvolgono per formare strutture idrosolubili nel guscio esterno e idrofobe nelle "parti" interne.

Configurazione a minor energia

Le proteine sono formate da un numero di aminoacidi variabile, uniti tra loro dal legame peptidico; nonostante il legame peptidico sia rigido, i residui laterali possono interagire tra loro e, per questa ragione, modificare la struttura delle proteine, ad esempio avvicinando o allontanando i segmenti. Queste interazioni, di natura sterica o elettrostatica, determinano la formazione della struttura terziaria delle proteine e avvengono, nella maggior parte delle volte, in modo spontaneo.

Chaperonine e folding

Le chaperonine sono una classe di proteine che coadiuvano il corretto ripiegamento delle proteine, ad esempio impedendo loro di assumere forme e conformazioni errate. I meccanismi attraverso i quali le chaperonine riescono, progressivamente, a "suggerire" la corretta conformazione alle proteine sono vari; in linea generale, le chaperonine limitano i movimenti delle proteine, ad esempio costringendole all'interno di uno spazio. In questo modo, le eventuali forme alternative del ripiegamento proteico, non possono essere raggiunte.

Il "modellamento" delle proteine, da parte delle chaperonine, è un processo attivo che richiede, come substrato energetico, l'ATP. La formazione della struttura terziaria, senza l'ausilio delle chaperonine, è un processo che non richiede energia.

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