Il legame peptidico è un tipo di legame chimico che si instaura tra due aminoacidi e porta alla formazione dei peptidi o - nel caso di molecole più complesse - delle proteine. È un tipo di legame molto importante per la biologia degli esseri viventi, poiché garantisce, allo stesso tempo la rigidità necessaria a uno scheletro proteico, fatto dunque di una lunga sequenza di aminoacidi e, allo stesso tempo, una buona capacità di torsione lungo l'asse tra carbonio e azoto.

Formazione del legame peptidico

Gli aminoacidi possiedono un gruppo carbossilico ed un gruppo aminico legati, generalmente, al carbonio α. Tra questi due gruppi funzionali avviene una reazione di condensazione che porta alla formazione del legame tra azoto e carbonio dei due, differenti, aminoacidi.

Il legame peptidico tra due aminoacidi, ad esempio glicina e serina, è illustrato in questo esempio:

 Formazione del legame peptidico
Formazione del legame peptidico. Gli atomi sono colorati per maggiore chiarezza.

 

Caratteristiche del legame peptidico

La presenza di un legame tra carbonio e azoto, rende il legame peptidico molto particolare sia dal punto di vista chimico, che dal punto di vista funzionale.

Legame trans e cis

Nel legame peptidico l'ossigeno carbonilico (C=O) e l'idrogeno legato all'azoto sono, generalmente, in conformazione trans. In altre parole, i due atomi sono, spazialmente, disposti su piani separati. La raffigurazione grafica di un legame peptidico sia in trans sia in cis è sotto riportata.

Legame peptidico cis e trans

Legame peptidico. Sopra, in conformazione cis, sotto in conformazione trans.

La conformazione trans e cis, nonostante la prima sia predominante, non è casuale, ma dipende dall'ingombro sterico delle catene laterali. La conformazione cis in un generico peptide, può essere ottenuta se le catene laterali non offrono un marcato ingombro sterico.

Rigidità del legame peptidico

Il legame peptidico possiede una peculiarità che riguarda la libera rotazione lungo l'asse C-N. Prendendo in considerazione soltanto il legame, è possibile notare che l'ossigeno, molto elettronegativo, attira verso di sé gli elettroni coinvolti nel legame, riarrangiando la molecola in due forme che si stabilizzano a vicenda. In questo modo è impedita la libera rotazione lungo l'asse -C-N in virtù della presenza di uno pseudo-doppio legame che, seppur non persistente, non permette la rotazione dei due gruppi.

Legame peptidico e delocalizzazione degli elettroni

Delocalizzazione e "risonanza" degli elettroni, e rigidità del legame peptidico.

La lunghezza del legame peptidico è di 0.132nm.

Momento di dipolo

Il legame peptidico presenta un momento di dipolo, poiché gli atomi di ossigeno e azoto sono più elettronegativi dei rispettivi atomi di carbonio e idrogeno.

Momento di dipolo nel legame peptidico

Momento di dipolo tra ossigeno-carbonio, azoto-idrogeno e momento di dipolo totale in un legame peptidico.

Percorso di biochimica

Pagine simili

Commenti alla pagine

No comments for this page
wiki ver.... ©