Glutatione - biochimica
Pubblicato il 17-10-2012 Revisionato il 26-09-2017
Laureato in biologia, curo da oltre quindici anni siti di informazione scientifica.
Il glutatione o GSH è un tripeptide fomato dagli aminoacidi cisteina e glicina, uniti da un normale legame peptidico e glutammato che, invece, è legato mediante la funzionalità carbossilica della catena laterale. Per questa particolarità il legame prende il nome di gamma-peptidico.
Il glutatione è una molecola importante, a effetto antiossidante, poiché interviene in modo attivo nella neutralizzazione dei radicali liberi.
Biosintesi del glutatione
Il glutatione è sintetizzato dagli organismi animali, uomo compreso, pertanto non è un nutriente essenziale. Il percorso prevede due fasi: formazione della gamma-glutamilcisteina (a opera dell'enzima gamma-glutamilcisteina sintetatasi) e formazione del glutatione dall'enzima glutatione sintasi.
Le piante sono capaci di sintetizzare glutatione, tuttavia utilizzano un enzima differente rispetto a quello presente negli animali.
Funzione antiossidante del glutatione
Il glutatione esplica la funzione di antiossidante mediante la cessione di equivalenti di riduzione. In questo modo può "neutralizzare" alcuni radicali liberi tra cui l'ossigeno singoletto. Con la cessione di un equivalente di riduzione, in altre parole un protone e un elettrone, il glutatione diventa instabile e reagisce, grazie all'abbondante quantità nel plasma, con un altra molecola di glutatione formando il glutatione disolfide. L'enzima glutatione reduttasi può rompere il ponte -S-S- e riformare due molecole di glutatione ridotto.
Introduzione alimentare
Il glutatione introdotto con l'alimentazione non è capace di resistere all'ambiente acido dello stomaco e, pertanto, non vengono effettuate terapie a base di glutatione mediante somministrazione orale. È possibile "promuovere" la biosintesi di GSH consumando alimenti ricchi di cisteina.