Caspasi

Le caspasi sono delle proteine classificabili come proteasi, che sono capaci di rompere le proteine a livello di particolari aminoacidi. Il nome caspasi deriva dalla presenza di cisteina nel sito attivo e dalla capacità di rompere il legame peptidico a livello di un residuo di aspartato.

Le caspasi hanno l'escusivo ruolo di mediare l'apoptosi a livello cellulare e, per questa ragione, sono le molecole che - nella fase finale - mediano la morte programmata della cellula.

Classificazione delle caspasi

Le caspasi si suddividono in caspasi iniziatrici e caspaci effettrici. Le caspasi iniziatrici sono presenti a monte del sistema apoptotico e possono essere attivate da segnali interni, attraverso il dominio CARD, e da segnali esterni attraverso il dominio DED.

Domini delle caspasi

Domini DED e CARD delle caspasi.

Una volta attivate, le caspasi iniziatrici dimerizzano e si trasformano nelle rispettive forme attive.

Le caspasi esecutrici, invece, non possiedono alcun dominio poiché la loro attivazione, passa attraverso le caspasi iniziatrici che operano un taglio proteolitico sulle effettrici. In altre parole, le caspasi iniziatrici riconoscono le effettrici e attraverso una reazione enzimatica le attivano, operando un taglio diretto sulla caspasi esecutrice.

Caspasi citoplasmatiche

Le caspasi sono presenti nel citoplasma nelle loro, rispettive, forme inattive. Le caspasi iniziatrici sono inattive in forma monomerica, infatti si attivano attraverso una dimerizzazione, e le caspasi esecutrici sono presenti nella loro struttura intera e, come riferito in precedenza, si attivano attraverso un taglio proteolitico. 

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