La transferrina è una proteina che trasporta il ferro a livello del sangue, per questa ragione è una proteina coinvolta nel metabolismo del ferro. A differenza della ferritina, che è una proteina del citoplasma con un'alta affinità per il ferro, la transferrina è capace di trasportare solo due atomi di ferro ferrico (Fe3+) contro i circa 4500 della ferritina. Per questo motivo, la transferrina possiede un esclusivo ruolo di trasporto e non di immagazzinamento del ferro.
La transferrina utilizza delle particolari proteine di membrana per passare dal torrente sanguigno alle cellule, dove può liberare il ferro chelato.
Struttura
La transferrina è una glicoproteina di circa 80kDalton, formata da due domini; ciascun dominio presenta una struttura a alfa-elica e foglietto beta. Possiede due siti attivi ad altissima affinità per il ferro ferrico; ciascun dominio è formato da due residui di tirosina, uno di aspartato e uno di istidina.
Meccanismo di trasporto
La transferrina capta il ferro ferrico appena uscito dai trasportatori IREG e può saturare sia un singolo sito di legame formando l'emitransferrina sia ambedue siti. Il trasporto sistemico avviene nel sangue, e l'entrata nella cellula avviene a livello dei recettori per la transferrina o TFR, che la internalizzano. La transferrina è degradata all'interno del lisosoma dove, in via del pH bassissimo, perde il ferro sotto forma di ferro ferroso (Fe2+).
Biosintesi
Il fegato è il principale organo di biosintesi della ferritina. L'organo, inoltre, sintetizza l'epcidina, un ormone che modula il trasferimento del ferro dall'IREG al plasma e, di conseguenza, alla transferrina. Per questo motivo, il fegato, è un centro di controllo dell'omeostasi del ferro.
Ruolo antimicrobico
Le mucose presentano alte concentrazioni di ferritina poiché tendono a sequestrare il ferro presente per impedire che questo prezioso metallo possa essere utilizzato dai batteri; la transferrina ha, dunque, anche un ruolo antibiotico.
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